안녕하세요 *^^*언제나 여러분의 건강한 삶을 위해서 다양한건강정보를 전달해드리는 '나누리' 입니다.인플레이션으로 인한 고물가와 공공요금의 지나친 인상으로전기 요금, 난방비, 통신 비용, 금융 비용 등 4대 민생분야의 금액이 인상되어서 다들 힘드시죠? "단백질 많은 음식 하면 닭가슴살부터생각 나시죠!단백질은 고기를 비롯한 동물성 식품과 견과류,콩류 등 식물성 식품에 풍부하게 함유돼 있어요.단백질은 인체를 움직이는 연료가 아니에요.인체의 기능을 원활하게 만드는 영양소랍니다. 집을 지을 때 나무, 철강, 벽돌, 시멘트 등이 필요한것처럼 우리 몸이 성장할 때도 단백질이 적절하게공급돼야 인체가 잘 자라고 제 기능을 할 수 있어요.음식으로 섭취한 단백질은 우리 몸에서 아미노산으로분해돼 인체를 생성하는데 쓰인답니다. 필수 아미노산은 인체에서 만들어내지 못하기 때문에반드시 음식으로 섭취해줘야 한답니다.그렇기 때문에 적절한 양의 좋은 단백질을골고루 채워줘야겠죠?" 그럼 지금부터 ''단백질이란? 단백질이 신체에 주는기능과 그 구조와 단백질의 합성''에 대해 자세히 알아볼까요^^ '단백질이 신체에 주는 기능' ' 항체, 적혈구, 혈색소 구성, 근육구성, 손발톱 생성, 에너지 생성'단백질이라고 하면 근육을 구성하는물질로 생각하기 쉬운데요~근육을 구성하는 주요 영양소일 뿐아니라,사실 단백질은 우리 몸에서 여러형태로 다양한 기능을 수행한답니다. 피부의 탄력을 유지하는 콜라겐, 세균이나바이러스와 같은 외부 침임에 맞서 싸우는역할을 하는 항체, 몸 곳곳에 산소를 운반하는적혈구 혈색소 등을 구성하는 것이단백질이 하는 역할이에요. 단백질은 체내에서 탄수화물이 부족하면,탄수화물 대신 에너지를 생산하기도 하고 머리카락이나손발톱을 자라게 하는 등의 중요한일을 담당하고 있어요. '단백질이 신체에 주는 기능' 단백질[protein]은 모든 생물의 몸을 구성하는 고분자 유기물로수많은 아미노산(amino acid)의 연결체이며,생물체의 몸의 구성 성분으로서, 또 세포 내의각종 화학반응의 촉매 물질로서 중요한 역할을 하는데요. 단백질은 아미노산(amino acid)이라고 하는 비교적 단순한 분자들이연결되어 만들어진 복잡한 분자로, 대체적으로 분자량이 매우 큰 편이다.단백질을 이루고 있는 아미노산에는 약 20 종류가 있는데,이 아미노산들이 화학결합을 통해 서로 연결되어 폴리펩티드(polypeptide)를만든다. 이때 아미노산들의 결합을 펩티드결합이라 하며,이러한 펩티드결합이 여러(poly-)개 존재한다는 뜻에서 폴리펩티드라부른다. 넓은 의미에서 단백질도 폴리펩티드라 할 수 있으며,일반적으로는 분자량이 비교적 작으면 폴리펩티드라 하고,분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다.단백질의 영어명인 'protein'은 그리스어의 'proteios(중요한 것)'에서유래된 것이며 한자 표기인 ‘蛋白質’ 은 독일어 ‘Eiweiβ’를 번역한 것으로알을 구성하는 흰 부분이라는 의미를 갖는다. 단백질은 생물체의 몸을구성하는 대표적인 분자이다. 근육을 키우기 위해 근육 운동을 한 후에는단백질을 충분히 섭취하는 것이 좋은데, 이것은 근육의 주성분이바로 단백질이기 때문이다. 또 세포 내의 각종 화학반응의 촉매역할을 담당하는 물질도 단백질이다. 이들을 우리는 효소라고부르며 현재 2200종 이상의 효소가 알려져 있다. 또 단백질은면역(免疫)을 담당하는 물질이기도 하다. 단백질은 이처럼 생체를구성하고 생체내의 반응 및 에너지 대사에 참여하는 매우 중요한 유기물이다.이 외에 특정한 기능을 가지고 신체 내에서 그 기능이 발현되는부위에 존재하는가 하면, 알이나 종자 등에 함유되어 있는단백질과 같이 특별한 기능을 갖지 않는 저장용의 단백질도 존재한다.단백질의 구조는 아미노산의 사슬 사이의 여러 비공유결합에 의한소수성결합, 수소결합, 반데르발스 힘, 정전기적 인력, 이황화(-S-S-)결합에의하여 입체구조를 형성된다. 또한 이러한 구조로 인하여 각각의단백질은 고유한 기능을 수행할 수 있는 특징을 지니게 된다.그러나 온도가 높아지면 단백질의 구조를 유지하는 여러 결합들이깨어지며, 급격한 pH의 변화는 단백질을 구성하고 있는 분자의이온 구조의 급격한 변화를 초래하여 단백질이 원래 가지고 있던특성을 잃어버려 원래의 상태로 돌아가지 못하는 비가역적 현상이 발생한다. '단백질의 구조' 단백질에 대한 화학적·생물학적 연구는 오래 전부터 이루어져 왔으나,그 구조와 기능의 복잡성으로 인하여 비교적 최근에 와서상세한 구조와 기능이 밝혀지기 시작하였다.분자량은 5000~수억에 이른다. 분자량은 초원심분리기를사용하여 침강계수에 따라 결정하거나 겔여과법(gel filtration),SDS-겔전기영동법으로 측정한다. 그 구성은 50% 정도의 탄소와이 외에 산소, 질소, 수소, 황 및 미량의 회분으로 이루어져 있다.일반적인 구조식은 RCH(NH2)COOH이며 아미노산의 펩티드결합에 의하여 연결되어 사슬을 형성한다. 아미노산 서열의양끝을 N-말단과 C-말단이라고 하며, N-말단과 C-말단은그 끝단에 각각 아미노기(-NH2)와 카르복시기(-COOH)를 갖는다.단백질을 구성하는 아미노산에는 20종이 존재하며 단백질의 종류는이 20종의 아미노산이 몇 개, 그리고 어떤 순서로 연결되느냐에따라 달라진다. 단백질의 구조는 1차·2차·3차·4차로 나누어진다.20종의 아미노산이 수십 개 또는 수백 개가 펩티드 결합에 의하여연결될 때 그 연결순서에는 무한히 많은 종류가 있을 수 있으므로,단백질의 종류도 무수히 많을 수 있다.단백질에서 이 아미노산의 배열순서를 1차구조라고 한다.1차구조는 1955년 영국의 생어(Frederick Sanger)가 51개의아미노산으로 이루어진 인슐린의 배열을 결정함으로써 확립되었다. 이 1차구조에 의하여 형성된 단백질 분자는 그 구성아미노산의 분자구조로인하여 일정한 각도로 구부러지고 꼬여 특정형태를 갖추게 된다.이 형태를 단백질의 2차구조라고 한다.2차구조의 하나는 알파(α)나선 구조이다. 이것은 길다란 단백질 분자의사슬이 나선형으로 꼬여 있는 것으로, 3.6개의 아미노산 분자가 나선의한 바퀴를 돌게 된다. 즉. 10바퀴는 36개의 아미노산으로 구성된다.이 나선에서 한 아미노산과 바로 다음 아미노산 사이의 수직거리는0.15nm(1nm = 1×10-9m)이며, 나선 한 바퀴의 수직거리는 0.54nm이다.그리고 한 아미노산은 4개 아래의 아미노산과 수소결합(水素結合)으로 연결된다.이 수소결합은 매우 약한 결합이지만 알파나선을 구성하는 모든아미노산이 이 수소결합으로 서로 결합되어 있으므로알파나선은 대단히 안정된 구조이다. 사람의 모발이나 손톱을 구성하는 단백질인 케라틴(keratin)이이러한 구조를 가지고 있다. 그밖에도 많은 단백질이 그 구조의일부에 알파나선구조로 되어 있다. 2차구조의 또 다른 하나는 병풍구조이다.이는 사슬과 같이 긴 단백질 분자가 일정한 각도로 꺾여 좁은종이를 접어 늘인 모양을 하고, 이런 사슬이 여러 개 서로 평행으로늘어서서 각 사슬의 아미노산이 곁에 있는 다른 사슬의 아미노산과수소결합을 형성한 구조이다. 이 구조는 전체적으로 보아 마치 반쯤 접어놓은 병풍과 같은 모양이라 하여 병풍구조라고 부르며, 베타구조(β-structure:pleated sheet structure)라고도 한다.2차구조는 1951년 미국의 폴링(Linus Pauling)이 처음으로 제안하였다. 명주실의 주성분인 피브로인(fibroin)이라는 단백질이 이 구조의전형적인 예이다. 2차구조는 위에서 예를 든 알파와 베타의 두 구조처럼규칙성이 있는 것도 있지만, 아무런 규칙성도 없이 아무렇게나꼬여 있는 경우도 있다. 단백질 분자가 어떤 2차구조를 가지는가하는 것은 전적으로 그 구성아미노산의 배열순서, 즉 1차구조에 의하여 결정된다.2차구조를 가진 단백질은 다시 공간적으로 꼬이고 구부러지고 또접혀서 특정 입체구조를 가지게 되는데, 이것을 3차구조라고 한다.이때 폴리펩티드 사슬(polypeptide chain)이 접히는 과정을 단백질접힘(protein folding)이라 한다. 자연에서 3차구조는 아미노산의곁사슬 사이의 여러 비공유결합에 의한 소수성결합, 수소결합,정전기적 인력, 이황화(-S-S-)결합에 의하여 알파나선구조나베타병풍구조 등의 2차구조를 갖는 부분이 불규칙한 구조를 갖는부분을 통하여 접혀 일정한 배치를 형성하며 생성된다. 세포의원형질 속에 들어 있는 대부분의 효소들이 이 3차구조로대부분 구형(球形)을 이룬다. 단백질이 갖는 특이적인반응들은 그 분자 특유의 입체구조에 따른 것이다. 3차구조를 가진 단백질 분자들이 둘 또는 그 이상 모여서 하나의집합체를 구성하여 그 집합체가 비로소 어떤 특정 생물학적 기능을나타내는 경우가 있다. 이때 이 집합체는 4차구조를 가졌다고 한다.이 집합체에서 개개의 구성 분자를 서브유닛(subunit)이라 하고,서브유닛 4개가 모여 있으면 사중체(四重體)라고 한다. 사중체의대표적인 예로서는 척추동물의 적혈구 속에 들어 있는 단백질로서산소 운반 역할을 하는 헤모글로빈(hemoglobin)을 들 수 있다.이것은 알파서브유닛 2개와 베타서브유닛 2개가 결합하여사중체를 형성한 경우이다. 4차구조 또한 3차구조와 같은종류의 힘에 의하여 유지된다. '단백질의 기능' 1. 화학반응의 촉매단백질은 세포 내에서 수많은 화학반응의 촉매 역할을 한다.생물의 체내에서는 각종 화학반응이 끊임없이 일어나고 있는데,이 화학반응은 생물체를 구성하는 모든 물질을 합성하고 생물의활동에 필요한 에너지를 생성하는데 필요하다. 단백질은 이 모든화학반응을 조절하여 적절한 시기에 체내의 적합한 장소에서반응이 이루어지도록 조절하는 역할을 한다. 생물체 내에서의화학반응의 속도를 조절하는 촉매(觸媒)를 효소(酵素)라고 하는데,대부분의 효소는 단백질로 이루어져 있다. 생물체 내의 화학반응의종류는 매우 다양하며 각각의 반응에는그 반응에만 촉매작용을 하는 효소가 존재한다. 2. 신체면역을 담당 단백질은 면역을 담당하는 항체의 주된 구성성분이다.일반적으로 생물은 자신의 몸을 구성하고 있는 단백질과는다른 종류의 단백질이 외부로부터 체내에 들어오면 체내에항체(抗體, antibody=면역글로불린, immunoglobulin)라는단백질을 생성한다. 외부에서 들어온 이 단백질은 항원(抗原, antigen)이라하며, 생성된 항체는 항원과 결합하여 항원을 파괴하거나 제거하는방식으로 생물의 개체성을 유지한다. 체외로부터 들어오는 항원의종류는 무수히 많으며, 생물체는 단백질의 구조적 특성을 이용하여각각의 항원에 특이적으로 작용하는 항체를 생성한다.소화 또한 면역의 변형된 형태라고 볼 수 있다. 우리가 음식물을섭취하면, 소화효소의 작용을 통하여 음식물 내의 단백질을아미노산으로 분해한다. 이는 외부에서 음식물이라는 형태로 들어온이질단백질을 그대로 체내에 들여보내지 않고 일단 아미노산으로완전히 분해한 다음 이 아미노산을 세포 내에 들여보내개체에 필요한 단백질을 합성하게 하는 작용으로 볼 수 있다. 3. 기능에 따른 분류 다양한 종류의 단백질은 그 기능에 따라 구조 단백질과 생물학적활성 단백질로 분류할 수 있다. 구조 단백질은 동물의 뼈, 힘줄, 인대,피부 등을 구성하는 콜라겐과 손·발톱, 머리카락 등을 구성하는케라틴 등으로 일반적으로 가늘고 긴 실 모양의 사슬로 구성되어 있다.생물학적 활성 단백질은 효소와 같이 생물의 체내에서 일어나는화학반응을 촉매하거나, 호르몬처럼 신체의 다른 부위로 신호를전달하거나, 체내의 다른 부위로 물질을 수송하거나,항원처럼 외부의 침입으로부터 몸을 방어하는 등의 역할을 한다. '단백질의 합성' 합성단백질은 생물체의 몸의 구성성분이나 조절작용, 면역에 없어서는안될 필수요소로 생물의 체내에서 합성과 분해를 통하여 평형상태를유지한다. 식물이나 미생물은 필요로 하는 모든 단백질을 스스로합성할 수 있지만, 동물은 그러한 능력이 없으므로 음식물의 형태로단백질 또는 아미노산을 섭취한다. 일반적으로 동물성 단백질이식물성 단백질에 비하여 영양가가 높고 생체중량당 단백질 함유량역시 많은 편이다. 음식을 통하여 단백질을 섭취할 때는 단백질의종류에 따라 아미노산의 종류와 양이 다르므로 여러 가지단백질을 고루 섭취하는 것이 영양학적으로 바람직하다. 생합성생체 내에서 단백질의 합성은 세포내의 리보솜(ribosome)에서이루어진다. 주로 세포 내에 유리상태로 존재하는 리보솜에서는효소가, 조면소포체에 결합된 리보솜에서는 막구조성분으로서의단백질이 합성된다.합성은 각각의 아미노산과 그에 대한 안티코돈을 갖는 tRNA가아미노아실tRNA를 생성하면서 시작된다. DNA의 유전정보를갖는 mRNA와 tRNA, 리보솜의 큰 소단위체가 합쳐져 개시복합체를 형성하며 이 개시복합체는 mRNA의 개시 코돈을 인식한다.개시tRNA를 적재한 리보솜의 작은 소단위체는 진핵생물mRNA에 있는 cap을 부분적으로 인식하여 mRNA분자의 5'말단에 결합한다. 작은 소단위체가 개시코돈인 AUG를 찾기위해 mRNA를 따라 5'→3'방향으로 움직인다. mRNA의 번역은진핵세포에서 AUG코돈을 갖는 메티오닌(Met)에서,원핵세포에서는 포르밀메티오닌에서 시작된다. 이후 두 번째 tRNA가 리보솜의 A부위에서 mRNA의 첫 번째아미노산과 결합한다. 전사를 개시한 첫 tRNA는 메티오닌을 다음의2번째 아미노산과 연결시킨 뒤 자신은 리보솜으로부터 분리된다.두 번째 tRNA는 두 아미노산과 결합한 채 A부위에서 P부위로 이동한다.이후 제1아미노산인 메티오닌을 잃은 tRNA가 리보솜으로부터 떨어지고다음 A부위에 제3코돈에 해당하는 새로운 tRNA가 결합하여 같은반응을 반복하게 된다. 폴리펩티드 사슬은 카르복시기의 말단에아미노산을 하나씩 첨가하면서 길어진다.단백질 합성의 종결은 종결코돈이라고 하는 세 개의 코돈(UAA, UAG, UGA)중 한가지가 인식되었을 때 일어난다. 리보솜의 A부위에 종결코돈이출현하면 종결인자가 이를 인식하고 방출인자(release factor)가종결코돈과 결합하고 이는 폴리펩티드사슬과 tRNA를 분리시킨다.폴리펩티드사슬이 유리된 후 리보솜은 mRNA와 유리되어 새로운단백질 합성 과정에서 사용될 수 있도록 두 개의 소단위체로 분리된다. 대부분의 단백질 합성은 수 십 초에서 수 분에 걸쳐 일어난다.합성된 단백질의 대부분이 아미노산의 배열에 따라 3차원 모양으로접힐 수 있으나 일부 단백질은 샤페론(chaperone)의도움을 받아 정확하게 접히게 된다. [현재 코로나19 확진자수] 현재 코로나 확진자의 환자수는 많이 줄어들었는데요~그래도 코로나 19의 바이러스의 심각성은 계속 인지 하고 있어야해요. 아직 코로나 확진자들이 발생중에 있으니까요~외출 후에는 손 소독을 청결하게 하시기 바며 바이러스에 주의하세요.오늘 코로나 19 바이러스 총 신규 감염 환자수는 13,154명으로누적 확진 환자는 총 34,436,586명이며, 누적 사망자 수 36,388명 입니다.내용출처: http://ncov.mohw.go.kr/bdBoardList_Real.do오늘 소개된 건강정보가 여러분들의 건강에 조금이나마 도움이 되길 바라며,오늘도 즐거운 하루되시길 바래요.(법적한계에 대한 고지: 본 건강정보는 건강정보에 대한이해를 돕기위한 참고자료이며 환자의 증상과 질병에 대한정확한 판단을 위해서는 의사의 정확한 진료가 필요합니다.) THANK.. [이미지출처 ] https://steptohealth.co.kr/pancreatic-cancer-diet-what-is-recommended/ [이미지출처 ] https://ko.wikipedia.org/wiki/%EC%B0%A8%EC%9A%94%ED%85%8C#/media/%ED%8C%8C%EC%9D%BC:Sechium_edule_dsc07767.jpg [이미지출처 ] https://pixabay.com [이미지출처 ] https://www.pexels.com [이미지출처 ] https://www.freepik.com [이미지출처 ] https://www.flickr.com [이미지출처 ] https://unsplash.com
